摘要: Fc受体(FcR)是特异亲和免疫球蛋白(Ig)Fc片段的细胞表面分子,在免疫辅助细胞和效应细胞均有表达,具有许多重要的生理功能,是细胞免疫与体液免疫的联系纽带,在机体免疫调节中起主要作用。抗体介导的炎性反应可通过抑制型和激活型FcR进行调节,因此FcR是... 展开 Fc受体(FcR)是特异亲和免疫球蛋白(Ig)Fc片段的细胞表面分子,在免疫辅助细胞和效应细胞均有表达,具有许多重要的生理功能,是细胞免疫与体液免疫的联系纽带,在机体免疫调节中起主要作用。抗体介导的炎性反应可通过抑制型和激活型FcR进行调节,因此FcR是治疗自身免疫性疾病和过敏理想的药物靶标。本研究利用化学合成多肽初步鉴定了人IgGFc受体(FcγR)的线性配体结合表位,是首次开展FcR线性配体结合表位的探索研究,对深入了解FcγR-IgG相互作用的分子基础有重要意义,为FcR靶标药物的分子设计提供新了的思路。 人FcγRⅠ(CD64)为高亲和力受体,能高亲和力结合人IgG单体,胞外区含有3个Ig样结构域。本研究中将huFcγRⅠ编码区 cDNA亚克隆到表达载体pcDNA3中,受体分子在COS-7细胞表面表达,然后通过玫瑰花环试验测定huFcγRⅠ的配体特异性,IgG-RBC在huFcγRⅠ转染细胞上形成了明显的玫瑰花环。将huFcγRⅠ胞外区cDNA亚克隆到原核表达载体pGEX-6P-1,在大肠杆菌BL21中表达了huFcγRⅠ胞外区,但朱能成功从包涵体中复性huFcγRI重组蛋白。为了鉴定huFcγRI的线性配体结合表位,在EC2结构域设计合成huFcγRⅠ多肽,Dot-blot结果显示huFcγRⅠ的122-133位多肽CLYYRNGKAFKFF和144-153位多肽CTNISHNGTYH特异结合人IgG,位于受体EC2结构域C-C’环和E-F环。 收起